Оборудование/направления
Рекомбинантные белки GMP-grade
Линейка рекомбинантных цитокинов, включая интерлейкины, хемокины и факторы роста, характеризуется чистотой более, чем 98%, согласно ВЭЖХ и отсутствием эндотоксинов, количество которых составляет менее, чем 0,1 EU/мкг.
Описание
Рекомбинантные белки T&L поддерживают пролиферацию и дифференцировку клеток in vitro, что делает их незаменимыми в исследованиях иммуноонкологии и регенеративной медицины.
Параметры
OK432 – лиофилизированный, инактивированный бактериальный препарат из Streptococcus pyogenes. Нейтрофилы, активированные OK432, способны уничтожать опухолевые клетки, предварительно обработанные IFN-γ или TNF-α. OK432 может инициировать нейтрофил-зависимое разрушение собственных опухолевых клеток за счёт взаимодействия молекул CD11b/CD18 с ICAM-1.
Моноциты, активированные OK432, также способны уничтожать аутологичные опухолевые клетки. После стимуляции OK432 лимфоциты демонстрируют выраженную активность клеток LAK (лимфокин-активированных киллеров) и способность атаковать опухолевые клетки, устойчивые к действию NK-клеток.
Каталожный номер | GMP-TL107 |
Активность | NK-клетки, активированные этим продуктом, имеют цитотоксический индекс (Т-С) не менее 15% |
Применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизированный продукт |
Условия хранения | 4°С. Продукт рекомендуется хранить в аликвотах, после восстановления. Избегайте многократных циклов замораживания и размораживания! |
Срок годности | 24 месяца |
Лиганд 4-1BB (4-1BBL), также известный как CD137L или TNFSF9, относится к семейству факторов некроза опухоли (TNF) и экспрессируется на активированных антигенпрезентирующих клетках. Его рецептор, 4-1BB (CD137), является членом семейства рецепторов TNF и экспрессируется на активированных CD4+ и CD8+ T-лимфоцитах.
Связывание лиганда 4-1BB с рецептором передает ко-стимулирующий сигнал, способствующий пролиферации, активации и выживанию T-клеток CD4+ и CD8+. В то время как ко-стимуляция через CD28 играет ключевую роль на раннем этапе ответа T-клеток, 4-1BB включается на более поздних стадиях. Кроме того, 4-1BBL может участвовать в специфических взаимодействиях между T-клетками, B-клетками и макрофагами. Этот механизм важен как в нормальных иммунных реакциях, так и в патологиях, таких как онкологические, инфекционные и аутоиммунные заболевания.
Каталожный номер | GMP-TL695 |
Синонимы | 4-1BB Ligand, TNFSF9, CD137L |
Последовательность белка | NP_003802.1 экспрессирован с Fc-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 51 кДа, 467 аминокислотных остатков |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена способностью PBMC индуцировать секрецию IL-8. ED для этого эффекта составляет ≤ 10 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Основной фактор роста фибробластов (bFGF), также известный как FGF2, является членом семейства факторов роста фибробластов (FGF). Этот белок представляет собой высокоспецифичный хемотаксический и митогенный фактор для множества типов клеток. Он участвует в восстановлении поврежденных тканей, таких как заживление язв, восстановление сосудов и лечение черепно-мозговых травм (ЧМТ).
Белки семейства FGF играют ключевую роль в пренатальном развитии, постнатальном росте и регенерации различных тканей, способствуя клеточной пролиферации и дифференцировке. bFGF – негликозилированный, связывающийся с гепарином фактор роста, который экспрессируется в головном мозге, гипофизе, почках, сетчатке, костях, яичках, надпочечниках, печени, моноцитах, эпителиальных и эндотелиальных клетках.
bFGF является критически важным компонентом среды для культуры эмбриональных стволовых клеток человека. Кроме того, он участвует в различных патологических процессах, включая ангиогенез и рост солидных опухолей. Благодаря этим свойствам bFGF рассматривается как потенциальная мишень для стратегий профилактики и лечения рака.
Каталожный номер | GMP-TL901 |
Синонимы | FGF2, FGFB, FGF basic, HBGF-2 |
Последовательность белка | Последовательность человеческого FGF2 (P09038) экспрессирована без меток |
Молекулярная масса | 17,1 кДа |
Культура-продуцент | E. coli |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена в анализе пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED для этого эффекта составляет ≤ 0,1 нг/мл, что соответствует специфической активности ≥ 1 x 10 единиц/мг |
EGF (эпидермальный фактор роста) – фактор роста, стимулирующий рост различных эпидермальных и эпителиальных тканей in vivo и in vitro, а также некоторых фибробластов в культуре клеток. Он способствует клеточной пролиферации, дифференцировке и выживанию.
EGF взаимодействует с высокой аффинностью с рецептором эпидермального фактора роста (EGFR) на поверхности клеток, таким образом активируя тирозинкиназную активность рецептора. Эта активность запускает каскад внутриклеточных сигналов, которые вызывают различные биохимические изменения, включая:
- повышение уровня внутриклеточного кальция,
- увеличение гликолиза и синтеза белка,
- усиление экспрессии определенных генов, включая ген EGFR.
Эти изменения приводят к синтезу ДНК и пролиферации клеток.
EGF широко используется как митоген в культурах нейральных стволовых клеток in vitro, а также как индуктор, стимулирующий дифференцировку нейральных стволовых клеток в нейроны, астроциты и олигодендроциты.
Каталожный номер | GMP-TL613 |
Синонимы | URG, HOMG4 |
Последовательность белка | Последовательность P01133-1 экспрессирована с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 7 кДа |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена в анализе пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED для этого эффекта составляет ≤ 3 нг/мл |
Рекомбинантный белок фибронектина человека (FN), включающий три функциональные области (домен связывания с клетками, домен связывания с гепарином и участок CS1), способствует переносу генов, опосредованному ретровирусами, в клетки млекопитающих. Предполагается, что процесс переноса происходит благодаря колокализации ретровирусных частиц и клеток-мишеней на химерной молекуле rhFN CH-296 через ретровирусные частицы или домен связывания гепарина с участками клеточной адгезии VLA-4 и/или VLA-5. Согласно результатам исследований Hannenberg et al., при использовании метода покрытия обычно достигается трансдукция генов в 50%–75% клеток.
Каталожный номер | GMP-TL903 |
Последовательность белка | P02751 экспрессирован с His-меткой на N-конце |
Молекулярная масса | 64,7 кДа |
Культура-продуцент | E. coli |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Измерение активности подтверждалось способностью клеточной культуры NIH-3T3 к адгезии в луночном планшете, обработанным фибронектином (2,5 мкг/мл и 100 мкл/лунку): около 35-60% клеток прикреплялись через 35 минут при температуре 37°С |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | В виде раствора, отфильтрованного через фильтр 0,22 мкм в PBS с pH 7,4 |
Условия хранения | от 2°С до 8°С Избегайте многократных циклов замораживания и размораживания! |
FLT3-лиганд – это фактор роста, регулирующий пролиферацию ранних гемопоэтических клеток. Он связывается с клетками, экспрессирующими рецептор тирозинкиназы FLT3. Хотя FLT3-лиганд сам по себе не стимулирует пролиферацию ранних гемопоэтических клеток, он синергически способствует росту и дифференциации в сочетании с другими колониестимулирующими факторами (CSF) и интерлейкинами. В отличие от стволового фактора клеток (SCF), FLT3-лиганд не оказывает воздействия на тучные клетки. Существуют несколько подтипов FLT3-лигандов, при этом основной биоактивной формой является экспонированный на клеточной поверхности экстрацеллюлярный домен, состоящий из 209 аминокислотных остатка. Изомеры, связанные с мембраной, могут быть расщеплены белками, образуя биологически активные растворимые формы FLT3-лиганда.
Каталожный номер | GMP-TL505 |
Синонимы | FLT3LG, FL, FLT3L, Flt3 лиганд |
Последовательность белка | NP_001450.2 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 18,4 кДа, 161 аминокислотный остаток |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Эффект стимуляции пролиферации клеточной культуры AML5 определен с помощью зависимости от дозы, ED≤ 10 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
GM-CSF (гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор) — это гемопоэтический фактор роста, который стимулирует развитие нейтрофилов и макрофагов, а также способствует пролиферации и дифференциации ранних эритроидных, мегакариоцитарных и эозинофильных клеток-предшественников. Он вырабатывается в эндотелиальных клетках, моноцитах, фибробластах и Т-лимфоцитах. GM-CSF ингибирует миграцию нейтрофилов и усиливает функциональную активность зрелых клеток. Также было показано, что GM-CSF индуцирует дифференциацию миелоидных дендритных клеток, которые способствуют ответу Т-хелперов типа 1 (клеточный иммунный ответ). В воспалительных реакциях GM-CSF способствует Th1-ориентированному иммунному ответу, ангиогенезу, аллергическим воспалениям и развитию аутоиммунных заболеваний, что делает его важной мишенью для терапевтического воздействия. А так же GM-CSF используется в клинической практике для лечения различных заболеваний.
Каталожный номер | GMP-TL302 |
Синонимы | GM-CSF, CSF2, MGC131935 |
Последовательность белка | NP_000749, A18-E144 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 15,3 кДа |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≥ 5.0 x 10 МЕ/мг. |
HGF – фактор роста гепатоцитов, представляющий собой гетеродимерную молекулу, состоящую из α-субъединицы массой 69 кДа и β-субъединицы массой 34 кДа. HGF является мощным митогеном для зрелых паренхиматозных гепатоцитов и считается гепатотропным фактором, действующим как фактор роста для широкого спектра тканей и клеточных типов. Он является активирующим лигандом для рецептора тирозинкиназы MET, связываясь с ним и способствуя его димеризации.
Уровень мРНК HGF и его активность значительно увеличиваются в печени крыс после различных повреждений, таких как гепатит, ишемия, физическая травма или частичная гепатэктомия. В печени HGF вырабатывается клетками Купфера и синусоидальными эндотелиальными клетками, но не паренхиматозными гепатоцитами. Кроме того, после повреждений печени уровень мРНК HGF значительно повышается даже в неповрежденных легких, почках и селезенке, что указывает на эндокринный механизм его действия.
HGF стимулирует рост различных эпителиальных клеток, включая клетки почечных канальцев (митоген). Он также усиливает подвижность эпителиальных клеток (мотоген) и вызывает формирование эпителиальных трубок (морфоген). При этом HGF обладает способностью подавлять рост некоторых опухолевых клеток. Эти свойства указывают на значимую роль HGF в органогенезе, морфогенезе, канцерогенезе, а также регенерации органов.
Каталожный номер | GMP-TL765 |
Синонимы | Фактор роста гепатоцитов; DFNB39 человеческий белок; F-TCF; F-TCFB; HGFB; HPTA; SF |
Последовательность белка | Последовательность P14210 экспрессирована с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 84,8 кДа, 742 аминокислотных остатка |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена по уровню IL-11, экспрессируемого клетками остеосаркомы человека (Saos-2). ED для этого эффекта составляет ≤ 5 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Условия хранения и срок годности | Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IFN-γ вырабатывается преимущественно T-клетками и NK-клетками, активированными антигенами, митогенами или гомологичными антигенами. Интерферон имеет мощную иммуномодулирующую функцию, которая может усиливать функцию антигенпрезентирующих клеток, ускорять выведение иммунных комплексов, улучшать фагоцитарную функцию клеток, оказывать двустороннее регуляторное влияние на лимфоциты, улучшать антителозависимую цитотоксическую реакцию и усиливать экспрессию антигенов HLA II в некоторых иммунных активированных клетках. Он оказывает сильное ингибирующее воздействие на активацию, пролиферацию и секрецию внеклеточного матрикса звездчатых клеток печени (HSC), а также может подавлять синтез коллагена и способствовать его деградации. Подходит для производства продуктов клеточной терапии.
Каталожный номер | GMP-TL105 |
Синонимы | Интерферон-гамма, интерферон-γ |
Последовательность белка | Рекомбинантный человеческий ИФН-γ (AAH70256) экспрессируется из клеток HEK293 с меткой His на С-конце |
Молекулярная масса | 17,6 кДа |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена по анализу его способности подавлять пролиферацию клеток HT-29 с соответствующей специфической активностью ≥ 1×10 МЕ/мг |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Условия хранения и срок годности | Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS. Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Активированные T-клетки обычно не могут выживать длительное время при культивировании in vitro, однако добавление IL-2 способствует их долгосрочной и устойчивой пролиферации. Покоящихся T-клетки не экспрессирует рецепторы IL-2 (IL-2R) и, следовательно, не реагирует на IL-2. T-клетки, активированные митогенами или другими стимулами, начинают экспрессировать IL-2R и становятся мишенями для IL-2. Более того, IL-2 может индуцировать увеличение экспрессии IL-2R в целевых клетках.
Экспрессия IL-2R на T-клетках является временным явлением: обычно пик экспрессии наблюдается через 2-3 дня после активации, а к 6-10 дням рецепторы исчезают. С исчезновением IL-2R T-клетки утрачивают способность реагировать на IL-2. Поэтому, чтобы поддерживать длительный рост нормальных T-клеток in vitro, необходимо постоянно стимулировать их митогенами или другими активаторами для поддержания экспрессии рецептора IL-2R.
NK-клетки (натуральные киллеры) – единственные лимфоидные клетки, которые в норме экспрессируют IL-2R, что позволяет им сохранять реактивность к IL-2. Однако на покоящихся NK-клетках экспрессируются только β- и γ-цепи IL-2R, которые обладают низким сродством к IL-2 и могут взаимодействовать лишь с высокими концентрациями IL-2. После активации NK-клетки начинают экспрессировать α-цепь IL-2R, что делает их высокоаффинным рецептором для IL-2.
Каталожный номер | GMP-TL906 |
Синонимы | TCGF, lymphokine, Interleukin 2, лимфокин, интерлейкин 2 |
Культура-продуцент | E. coli |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена дозозависимой стимуляцией пролиферации клеток CTLL-2, соответствующей активности ≥ 1х10 ЕД/мг. |
Молекулярная масса | 15,4 кДа |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-3 — это гемопоэтический фактор роста, который способствует выживанию, дифференцировке и пролиферации мегакариоцитов, гранулоцитов-макрофагов, эритроцитов, эозинофилов, базофилов и предшественников тучных клеток. Он вырабатывается Т-лимфоцитами, тучными клетками и эозинофилами и усиливает продукцию тромбоцитов, фагоцитоз и антитело-зависимую цитотоксичность. IL-3 может регулировать иммунитет за счет активации моноцитов. Его активность во многом зависит от взаимодействия с другими цитокинами. IL-3 является специфичным для вида и изменчивым гликозилированным цитокином.
Каталожный номер | GMP-TL511 |
Последовательность белка | GenBank: AAA59146.1 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 15,9 кДа (139 аминокислот) |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≥ 2.0 x 10 МЕ/мг |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-6 продуцируется фибробластами, моноцитами, макрофагами, Т- и В-лимфоцитами, эпителиальными клетками, кератиноцитами и некоторыми опухолевыми клетками. Его продукцию стимулируют IL-1, TNF-α, PDGF, вирусные инфекции, двуцепочечная РНК и цАМФ. IL-6 стимулирует пролиферацию и дифференцировку иммунных клеток и улучшает их функции. IL-6R широко экспрессируется на поверхности активированных В-клеток, покоящихся Т-клеток, NK-клеток, клеток миеломы, гепатоцитов и клеток миелоидного лейкоза. Основная роль IL-6 заключается в стимулировании пролиферации и дифференцировки В-клеток и секреции антител. К нему так же чувствительны клетки печени, Т-клетки, нервные клетки и клетки кроветворной системы. IL-6 также обладает противоопухолевым действием и может прямо или косвенно усиливать противоопухолевую активность NK-клеток и цитотоксических СD8+ Т-лимфоцитов (CTL).
Каталожный номер | GMP-TL512 |
Синонимы | IL6, интерлейкин-6, BSF2, HSF, IFNB2 |
Последовательность белка | GenBank: NP_000591.1: V30-M212 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 21,6 кДа |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≤ 1 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-7 является важным цитокином роста, выживания и дифференцировки Т-, В- и NK-клеток. Гетеродимер, образованный IL-7 и фактором роста гепатоцитов (HGF), является предшественником фактора, стимулирующего рост В-клеток. Исследования по нокауту генов у мышей показали, что IL-7 играет решающую роль в выживании лимфоцитов. IL-7 стимулирует плюрипотентные стволовые клетки к дифференцировке в лимфоидные прогениторные клетки.
Каталожный номер | GMP-TL506 |
Номер сертификата FDA DMF | 038126 |
Последовательность белка | P13232-1: D26-H177 экспрессирован с Fc-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 48,3 кДа |
Культура-продуцент | CHO |
Контроль качества | Чистота >95% согласно SDS-PAGE и HPLC |
Активность | Анализ пролиферации клеток проводили на клетках PBMC, активированных моноклональным антителом CD3, ED порядка 2-20 нг/мл, специфическая активность > 1× 10 Ед/мг (калибровка по референсному стандарту человеческого IL-7 , код NIBSC: 90/530) |
Содержание эндотоксинов | <0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-12 представляет собой гетеродимерный цитокин, кодируемый двумя отдельными генами, IL-12A (p35) и IL-12B (p40). Рецепторы к IL-12 расположены в основном на Т-клетках и NK-клетках. IL-12 может стимулировать рост Th1 и NK-клеток, одновременно подавляя пролиферацию Th2-клеток. IL-12 усиливает цитотоксичность Т-лимфоцитов и NK-клеток за счет усиления секреции IFN-γ и TNF-α, а также ингибирования продукции IL-4. IL-12 в основном продуцируется моноцитами, макрофагами, В-клетками и дендритными клетками.
Каталожный номер | GMP-TL902 |
Синонимы | Интерлейкин-12, ИЛ-12, p70 |
Последовательность белка | Гетеродимер, состоящий из P29459-1 (IL12A) и P29460-1 (IL12B) |
Молекулярная масса | 65 кДа |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Измерялась по способности индуцировать пролиферацию PBMC, активированный РНА. EDсоставил ≤ 0,2 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Состав | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл.
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Белок, кодируемый геном IL-15, является цитокином, который регулирует активацию и пролиферацию Т-клеток и NK-клеток. IL-15 и IL-2 обладают многими общими биологическими свойствами, поскольку они связываются с общими субъединицами рецепторов гемопоэтина, и могут конкурировать за один и тот же рецептор, тем самым отрицательно регулируя активность друг друга. Показано, что количество CD8+ клеток памяти контролируется балансом между IL-15 и IL-2. IL-15 индуцирует активацию JAK-киназ, а также фосфорилирование и активацию факторов транскрипции STAT3, STAT5 и STAT6. Исследования на мышах показали, что IL-15 может повышать экспрессию ингибитора апоптоза BCL2L1/BCL-x(L), возможно, через транскрипционную активацию STAT6, что препятствует апоптозу. Сообщалось также об альтернативно сплайсированных вариантах транскрипта гена IL-15.
Каталожный номер | GMP-TL202 |
Номер сертификата FDA DMF | 038127 |
Последовательность белка | IL-15 (P40933) и IL-15RA (Q13261) экспрессированы с C-концевым Fc-фрагментом человеческого IgG1 |
Молекулярная масса | 12,8 кДа и 33 кДа |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >95% согласно SDS-PAGE |
Активность | EDсоставила 0,2-3 нг/мл, определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры CTLL-2, специфическая активность рекомбинантного человеческого IL-15 ≥ 5 × 10 МЕ/мг (калибровка по международному стандарту ВОЗ для человеческого IL-15, код NIBSC: 95/554) |
Содержание эндотоксинов | <0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-18 — это провоспалительный цитокин, играющий важную роль в активации NK-клеток и ответе Th1-клеток. Он синтезируется в виде предшественника массой 24 кДа эндотелиальными и эпителиальными клетками, кератиноцитами, γδ Т-клетками и фагоцитами. IL-18 относится к семейству IL-1 как по структуре, так и по функции. Структурно IL-18 и IL-1β имеют значительное сходство по аминокислотной последовательности и организованы белковыми бета-слоями. Как и IL-1β, IL-18 синтезируется в виде биологически неактивного предшественника, не имеющего сигнального пептида. В присутствии IL-1β или IL-23, IL-18 стимулирует антиген-независимую продукцию IL-17 γδ Т-клетками и CD4+ Т-клетками. IL-18 также способствует созреванию миелоидных дендритных клеток и стимулирует окислительный взрыв нейтрофилов. В контексте рака IL-18 проявляет различные активности, в том числе усиление противоопухолевого иммунитета, ингибирование или стимулирование ангиогенеза и метастазирования опухолевых клеток.
Каталожный номер | GMP-TL902 |
Синонимы | Интерлейкин-18, интерлейкин-1 гамма, IL1F4 |
Последовательность белка | NP_001553.1 экспрессирован без метки |
Молекулярная масса | 18,2 кДа |
Культура-продуцент | E. coli |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Измерялась по способности индуцировать секрецию IFN-γ клеточной культурой KG-1 в присутствии TNF-α, EDсоставил 5-30 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Состав | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл.
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
IL-21 – плейотропный цитокин, вырабатываемый CD4+ T-клетками в ответ на антигенную стимуляцию. Его действие обычно усиливает антиген-специфические ответы иммунных клеток. Биологические эффекты IL-21 включают: индукцию дифференцировки B-клеток, активированных T-клетками, в плазматические клетки и клетки памяти; стимуляцию продукции IgG в сочетании с IL-4; а также индукцию апоптоза в наивных и активированных B-клетках при отсутствии сигнальной передачи от T-клеток.
Кроме того, IL-21 усиливает противоопухолевую активность CD8+ T-клеток и NK-клеток. Свои эффекты IL-21 реализует через связывание с рецептором цитокина I типа IL-21R, который также включает γ-цепь, присутствующую в других рецепторах цитокинов, таких как IL-2, IL-4, IL-7, IL-9 и IL-15. Взаимодействие IL-21 с IL-21R запускает каскад событий, включающий активацию тирозинкиназ JAK1 и JAK3, за которой следует активация факторов транскрипции STAT1 и STAT3.
Каталожный номер | GMP-TL509 |
Синонимы | CVID11, IL-21, Za11 |
Последовательность белка | Последовательность ДНК, кодирующая внеклеточный домен человеческого IL-21 (Q9HBE4-1:Q29-S162), экспрессировалась с С-концевым Fc-участком человеческого IgG1 |
Молекулярная масса | 41,9 кДа |
Культура-продуцент | CHO |
Контроль качества | Чистота >95% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена способностью клеток лимфомы NK-92 индуцировать секрецию интерферона-γ. ED составил ≤ 50 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Состав | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
PDGFs (факторы роста тромбоцитов) – димерные молекулы, связанные дисульфидными мостиками, состоящие из двух полипептидных цепей массой 12,0–13,5 кДа, обозначенных как цепи PDGF-A и PDGF-B. Естественные формы PDGF – PDGF-AA, PDGF-BB и PDGF-AB – являются мощными митогенами для различных типов клеток, включая гладкомышечные клетки, соединительную ткань, клетки костей и хрящей, а также некоторые клетки крови.
PDGFs хранятся в α-гранулах тромбоцитов и высвобождаются при их активации. Эти факторы роста участвуют в ряде биологических процессов, включая гиперплазию, хемотаксис, развитие эмбриональных нейронов и эпителиальных клеток дыхательных путей.
Идентифицировано два различных сигнальных рецептора для PDGFs: PDGFR-α и PDGFR-β. Рецептор PDGFR-α имеет высокое сродство ко всем трем формам PDGF. В свою очередь, PDGFR-β взаимодействует только с PDGF-BB и PDGF-AB.
Каталожный номер | GMP-TL644 |
Синонимы | PDGFBB (тромбоцитарный фактор роста-BB); PDGFB; FLJ12858; PDGF2; SIS; SSV; c-sis; фактор роста, полученный из глиомы (GDGF); фактор роста, вызванный остеосаркомой (ODGF) |
Последовательность белка | Последовательность ДНК PDGF-BB человека (GenBank: CAA45383.1), экспрессирована с помощью полигистидиновой метки на С-конце |
Молекулярная масса | 13,1 кДа, 115 аминокислотных остатка |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена в анализе дозозависимой стимуляции пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED для этого эффекта составляет ≤100 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Условия хранения и срок годности | Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Фактор стволовых клеток (Stem Cell Factor, SCF), также известный как кит-лиганд (kit-ligand), KL, стальной фактор (steel factor), KITLG, FPH2, KL-1, Kitl, MGF, SCF, SF или SHEP7, представляет собой димерную молекулу, с такими биологическими функциями как связывание и активация рецептора тирозинкиназы c-Kit. Активация c-Kit приводит к его аутофосфорилированию и запуску сигнальных каскадов. Белки сигнальных клеточных каскадов взаимодействуют с активированным c-Kit через определенные домены, которые связываются с фосфорилированными тирозиновыми остатками во внутриклеточной области c-Kit. Связывание SCF с с-Kit вызывает димеризацию рецептора и аутофосфорилирование тирозиновых остатков в цитоплазматическом домене. Это фосфорилирование запускает несколько сигнальных путей, включая RAS, PI3-киназу, Src и JAK/STAT. SCF также играет важную роль в дифференцировке различных типов клеток, таких как сперматогониальные стволовые клетки и предшественники мегакариоцитов. Помимо дифференцировки, SCF поддерживает стволовые свойства клеток. В клинической практике SCF используется в комбинации с другими цитокинами для генерации миелоидных супрессорных клеток из пуповинной крови человека. SCF также применяется для создания T-клеток для клеточных терапий, скрининга лекарств и моделирования заболеваний. В регенеративных исследованиях SCF используется в составе гидрогелей для заживления ран, улучшая их адгезионные свойства и способствуя регенерации тканей.
Каталожный номер | GMP-TL504 |
Синонимы | C-кит-лиганд, DCUA, FPH2, FPHH, Kitl, KL-1, MGF, SCF, SF, SHEP7 |
Последовательность белка | NP_000890.1 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 19,3 кДа (170 аминокислотных остатков) |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Измерялась в тесте клеточной пролиферации с культуры клеток TF-1, EDсоставил ≤ 15 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл.
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Трансформирующий фактор роста-β (TGF-β), а также его подтипы TGF-β1, TGF-β2 и TGF-β3, связываются с одним рецептором, стимулируя практически одинаковый биологический ответ. Эти молекулы являются многофункциональными цитокинами, регулирующими процессы клеточной пролиферации, роста, дифференцировки и клеточной подвижности, а также синтез внеклеточного матрикса. TGF-β участвует в различных физиологических процессах, таких как эмбриогенез, ремоделирование тканей и заживление ран.
Эти цитокины преимущественно секретируются в виде потенциальных комплексов и хранятся на поверхности клеток и во внеклеточном матриксе. Активация биологически активных изоформ TGF-β из потенциальных комплексов происходит через такие механизмы, как протеолиз, переработка комплексов или конформационные изменения белков под воздействием тромбина.
Физиологическая роль TGF-β3 до конца не изучена, однако его профиль экспрессии указывает на то, что он может выполнять регулирующие функции в определённых процессах развития.
Каталожный номер | GMP-TL646 |
Синонимы | Трансформирующий фактор роста-β3 |
Последовательность белка | Последовательность ДНК TGF-β3 (P10600, A301-S412), экспрессирована с помощью Fc-метки на С-конце |
Молекулярная масса | 42,1 кДа, 375 аминокислотных остатка |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена в анализе дозозависимой стимуляции ингибирования пролиферации IL-4 - зависимых HT-2 клеток мыши. ED для этого эффекта составил ≤0,1 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Условия хранения и срок годности | Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
TNF-α (фактор некроза опухоли альфа) — это плейотропный (многофункциональный) провоспалительный цитокин, который секретируется различными клетками, включая адипоциты, активированные моноциты, макрофаги, B-клетки, T-клетки и фибробласты. Он относится к семейству лигандов TNF и взаимодействует через два рецептора — TNFR1 и TNFR2. TNF-α обладает цитотоксическим действием на широкий спектр опухолевых клеток и играет ключевую роль в иммунном ответе против бактериальных инфекций. Кроме того, TNF-α участвует в развитии септического шока, аутоиммунных заболеваний, ревматоидного артрита, воспалений и диабета. Этот цитокин преимущественно продуцируется макрофагами. Большие количества TNF-α выделяются в ответ на липополисахариды и другие бактериальные PAMPs (паттоген-ассоциированные молекулярные паттерны) и интерлейкин-1 (IL-1).
Каталожный номер | GMP-TL303 |
Синонимы | DIF, TNF-альфа, TNFA, TNFSF2, кахексин, кахектин, TNF α |
Последовательность белка | GenBank: ADV31546.2 V77-L233 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 18,2 кДа |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Измерялась в тесте цитотоксичности с использованием клеток фибробластов мыши L-929, EDсоставил ≤ 5 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл.
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
VEGF (фактор роста эндотелия сосудов) – цитокин, отвечающий за рост и ангиогенез. Он стимулирует пролиферацию и выживание эндотелиальных клеток, способствует ангиогенезу и повышает сосудистую проницаемость. VEGF экспрессируется в тканях с высоким уровнем васкуляризации и играет ключевую роль как в нормальном, так и патологическом ангиогенезе.
Существуют значительные доказательства, связывающие VEGF с индукцией метастазов опухолей и развитием внутриглазных неоваскулярных синдромов. VEGF передает сигналы через три рецептора: FMS-подобная тирозинкиназа (flt-1), белок, кодируемый геном KDR (его гомолог у мышей — белок, кодируемый flk-1) и белок, кодируемый геном flt4.
Каталожный номер | GMP-TL612 |
Синонимы | MVCD1, VEGF, VEGF16, VPF |
Последовательность белка | Последовательность NP_001165097.1 экспрессирована с полигистидиновой меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 22,3 кДа, 193 аминокислотных остатка |
Культура-продуцент | НЕК293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Определена дозозависимой стимуляцией пролиферации эндотелиальных клеток пупочной вены человека (HUVEC). ED для этого эффекта составил ≤ 20 нг/мл |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Условия хранения и срок годности | Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления;
Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Рекомбинантный человеческий витронектин эффективно связывается с внеклеточным матриксом (ВКМ), поэтому в основном используется для покрытия культурального пластика для повышения клеточной адгезии. Витронектин связывается с различными интегринами и другими протеогликанами ВКМ, за счет чего обеспечивается клеточная адгезия. Кроме того, витронектин может выполнять роль химически определенного компонента матрикса в средах для регенерации человеческих эмбриональных стволовых клеток.
Каталожный номер | GMP-TL651 |
Синонимы | V75, витронектин, VN, VTN |
Последовательность белка | NP_000629.3 экспрессирован с His-меткой на С-конце |
Молекулярная масса | 53 кДа (465 аминокислотных остатка) |
Культура-продуцент | HEK293 |
Контроль качества | Чистота >90% согласно SDS-PAGE |
Активность | Витронектин способствует прикреплению человеческих эмбриональных стволовых клеток (hESC) и индуцированных плюрипотентных стволовых клеток (iPSC) при концентрации 5 мкг/мл в условиях культивирования в бессыворочной среде |
Содержание эндотоксинов | <0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту |
Применение | Для образцов крови человека |
Разрешенное применение | Для научных и производственных целей |
Формуляция | Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол |
Стабильность и условия хранения | Образцы стабильны в течение 24 месяцев с момента растворения при температуре 4°С; Рекомендуется аликвотировать раствор белка для хранения; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания! |
Рекомендации по использованию | 1. Приготовьте 20 мг витронектина в 1 мл стерилизованной воды, хорошо перемешайте и дождитесь полного растворения в течение 25-30 минут, затем тщательно перемешайте, аликвотируйте и заморозьте; 2. Непосредственно перед применением разбавьте витронектин стерильным PBS до нужной концентрации осторожным пипетированием; Примечание: не перемешивайте на вортексе; необходимо протестировать различные концентрации разведений, чтобы определить оптимальную концентрацию для каждой культуры клеток. Рекомендуемый диапазон концентрации покрытия 5-50 мкг/мл; 3. На примере 6-луночного планшета: добавьте в каждую лунку по 1 мл разведенного раствора витронектина и оставьте планшет при комнатной температуре на 1-2 часа; 4. Соберите PBS с растворенным витронектином и выбросьте его, а затем аккуратно промойте лунки стерильным PBS и приступайте к клеточным работам. |
Республика Беларусь, Минская область,
Минский район, Боровлянский сельсовет,
223053, дер. Валерьяново,
ул. Логойская, д. 20, пом. 19
Информация для сайта предоставлена ООО "Генные Технологии Здоровья"